Åqvist lab
Vår forskning är inriktad på datorbaserade studier av biologiska makromolekyler där vi använder olika typer av beräkningsmetoder och bioinformatik för att analysera och förutsäga deras funktion och interaktioner. Med moderna datorberäkningsmetoder har det blivit möjligt att utföra storskaliga beräkningar och simuleringar av biologiska makromolekyler, såsom protein och nukleinsyror. Sådana datorsimuleringar kan användas för att, utifrån molekylernas tredimensionella struktur, beräkna deras biokemiska funktioner i detalj. Resultaten kan i princip ge en komplett bild av hur molekylerna rör sig, hur de växelverkar med andra molekyler och hur snabbt de kan katalysera nödvändiga kemiska reaktioner.
Populärvetenskaplig presentation
...
Forskning
...
Gruppmedlemmar
Publikationer
Ingår i Journal of Chemical Theory and Computation, s. 451-458, 2024
- DOI för Accurate Computation of Thermodynamic Activation Parameters in the Chorismate Mutase Reaction from Empirical Valence Bond Simulations
- Ladda ner fulltext (pdf) av Accurate Computation of Thermodynamic Activation Parameters in the Chorismate Mutase Reaction from Empirical Valence Bond Simulations
Why Do Empirical Valence Bond Simulations Yield Accurate Arrhenius Plots?
Ingår i Journal of Chemical Theory and Computation, s. 2582-2591, 2024
Computational design of the temperature optimum of an enzyme reaction
Ingår i Science Advances, 2023
Efficient Empirical Valence Bond Simulations with GROMACS
Ingår i Journal of Chemical Theory and Computation, s. 6037-6045, 2023
Ingår i Molecular biology and evolution, 2023
Ingår i ACS Catalysis, s. 10007-10009, 2023
- DOI för Reply to Comment on: "Computer Simulations Reveal an Entirely Entropic Activation Barrier for the Chemical Step in a Designer Enzyme"
- Ladda ner fulltext (pdf) av Reply to Comment on: "Computer Simulations Reveal an Entirely Entropic Activation Barrier for the Chemical Step in a Designer Enzyme"
Calculation of Heat Capacity Changes in Enzyme Catalysis and Ligand Binding
Ingår i Journal of Chemical Theory and Computation, s. 6345-6353, 2022
Ingår i ACS Catalysis, s. 1452-1460, 2022
Structure and Mechanism of a Cold-Adapted Bacterial Lipase
Ingår i Biochemistry, s. 933-942, 2022
Ingår i Biochemistry, s. 514-522, 2022
Ingår i Journal of Medicinal Chemistry, s. 458-480, 2021
Ingår i PloS Computational Biology, 2021
Ingår i Frontiers in Molecular Biosciences, 2021
Structure and mechanism of a phage-encoded SAM lyase revises catalytic function of enzyme family
Ingår i eLIFE, 2021
Ingår i Biochemistry, s. 2186-2194, 2021
Computer simulations explain the anomalous temperature optimum in a cold-adapted enzyme
Ingår i Nature Communications, 2020
Ingår i ACS Catalysis, s. 15019-15032, 2020
- DOI för Dissecting the Mechanism of (R)-3-Hydroxybutyrate Dehydrogenase by Kinetic Isotope Effects, Protein Crystallography, and Computational Chemistry
- Ladda ner fulltext (pdf) av Dissecting the Mechanism of (R)-3-Hydroxybutyrate Dehydrogenase by Kinetic Isotope Effects, Protein Crystallography, and Computational Chemistry
Ingår i Biomolecules, 2020
Hidden conformational states and strange temperature optima in enzyme catalysis
Ingår i Biochemistry, s. 3844-3855, 2020
Macrocyclic Peptidomimetics as Inhibitors of Insulin-Regulated Aminopeptidase (IRAP)
Ingår i RSC Medicinal chemistry, s. 234-244, 2020
Ingår i ChemistryOpen, s. 325-337, 2020
Ingår i Angewandte Chemie International Edition, s. 16536-16543, 2020
Ingår i ChemistryOpen, s. 114-125, 2019
Free energy calculations of RNA interactions
Ingår i Methods, s. 85-95, 2019
Inhibition of translation termination by small molecules targeting ribosomal release factors
Ingår i Scientific Reports, 2019
Principles of tRNA(Ala) Selection by Alanyl-tRNA Synthetase Based on the Critical G3.U70 Base Pair
Ingår i ACS Omega, s. 15539-15548, 2019
QligFEP: an automated workflow for small molecule free energy calculations in Q
Ingår i Journal of Cheminformatics, 2019
QresFEP: An Automated Protocol for Free Energy Calculations of Protein Mutations in Q
Ingår i Journal of Chemical Theory and Computation, s. 5461-5473, 2019
Towards Rational Computational Engineering of Psychrophilic Enzymes
Ingår i Scientific Reports, 2019
Catalytic Adaptation of Psychrophilic Elastase
Ingår i Biochemistry, s. 2984-2993, 2018
Ingår i Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, s. 4649-4654, 2018
Ingår i Molecular Pharmacology, s. 323-334, 2018
Mechanistic alternatives for peptide bond formation on the ribosome
Ingår i Nucleic Acids Research, s. 5345-5354, 2018
Molecular mechanisms in the selectivity of nonsteroidal anti-inflammatory drugs
Ingår i Biochemistry, s. 1236-1248, 2018
Q6: A comprehensive toolkit for empirical valence bond and related free energy calculations
Ingår i SoftwareX, s. 388-395, 2018
Structural Basis of Inhibition of Human Insulin-Regulated Aminopeptidase (IRAP) by Aryl Sulfonamides
Ingår i ACS Omega, s. 4509-4521, 2018
A close-up view of codon selection in eukaryotic initiation
Ingår i RNA Biology, s. 815-819, 2017
Cold Adaptation of Triosephosphate Isomerase
Ingår i Biochemistry, s. 4169-4176, 2017
Ingår i Journal of Medicinal Chemistry, s. 7502-7511, 2017
Origin of the omnipotence of eukaryotic release factor 1
Ingår i Nature Communications, 2017
Probing the Time Dependency of Cyclooxygenase-1 Inhibitors by Computer Simulations
Ingår i Biochemistry, s. 1911-1920, 2017
Structure-Based Design of Potent and Selective Ligands at the Four Adenosine Receptors
Ingår i Molecules, 2017
Ingår i Scientific Reports, 2017
Thermodynamics of the Purine Nucleoside Phosphorylase Reaction Revealed by Computer Simulations
Ingår i Biochemistry, s. 306-312, 2017
Ingår i ACS Chemical Neuroscience, s. 1383-1392, 2016
Ingår i Molecular Pharmacology, s. 413-424, 2016
Ingår i Biochemistry, s. 2153-2162, 2016
Conserved Motifs in Different Classes of GTPases Dictate their Specific Modes of Catalysis
Ingår i ACS Catalysis, s. 1737-1743, 2016
Enzyme catalysis by entropy without Circe effect
Ingår i Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, s. 2406-2411, 2016
Enzyme surface rigidity tunes the temperature dependence of catalytic rates
Ingår i Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, s. 7822-7827, 2016
People
...